Ферменти (ензими) – клітинні каталізатори біохімічних реакцій, прискорюють їх, але самі у реакціях не витрачаються. Оскільки основа всіх ферментів – білкові молекули, які синтезуються у живій клітині, їх називають біологічні каталізатори. Вони каталізують численні реакції, які проходять при температурах, сумісних з життєвими процесами у клітині (5 – 40 °С). Речовина, перетворення якої каталізує фермент, має назву субстрат. З’єднуючись з субстратом, фермент утворює ферментсубстратний комплекс, імовірність перебігу реакції у якому значно зростає. Після закінчення реакції фермент вивільняється і знову може вступати у реакцію: S + Е Ы ES Ы EP Ы E + P, де S – субстрат; Е – фермент; ЕS – ферментсубстратний комплекс; ЕР – комплекс фермент-продукт; Р – продукт (продукти). Швидкість ферментативної реакції – кількість перетвореного субстрату або кількість продукту, утвореного за одиницю часу. Властивості ферментів такі: вони каталізують лише певні реакції (специфічність); фермент просторово сполучається з речовинами, які вступають у реакції, прискорює їх перетворення і виходить з реакції незмінним; присутність ферменту не впливає ні на природу, ні на властивості кінцевого продукту (продуктів) реакції; ферменти – макромолекули – глобулярні білки. Речовини можуть бути низькомолекулярними. Тому активна не вся молекула ферменту, а лише її частина – активний центр, який геометрично відповідає структурі молекул речовин, які вступають в реакцію “ключ і замок”; якщо відбувається денатурація білка, який є основою ферменту, то втрачається його активність, бо порушується структура його активного центра; для ферментів у клітині й у організмі характерна певна локалізація, оскільки процеси розщеплення або синтезу теж мають певну локалізацію; дія ферменту дуже ефективна (невелика кількість ферменту викликає перетворення великої кількості субстрату); ферменти знижують енергію активації реакції, що каталізують. Активність ферменту змінюється залежно від рН, температури, а також від концентрацій як ферменту, так і самого субстрату. Вплив температури на активність ферментів. З підвищенням температури прискорюється рух молекул, внаслідок чого у молекул субстрату і ферменту є більше шансів на зіткнення і перебіг реакції. Температура, що забезпечує максимальну активність ферменту, має назву оптимальної температури ферментативної реакції (tоopt). Якщо, температура вище за tоopt, швидкість реакції знижується, оскільки відбувається руйнування вторинної і третинної структур білків, тобто інактивація ферменту. Вплив рН на активність ферментів. При постійній температурі ферментативні реакції проходять найефективніше у вузьких межах рН. Оптимальне значення рН ферментативної реакції – те значення рН, при якому реакція відбувається з максимальною швидкістю. Зі зниженням рН збільшується концентрація іонів водню у середовищі, що веде до руйнування іонних зв’язків, що беруть участь у підтриманні просторової структури молекули ферменту. При різких змінах рН молекула ферменту може денатуруватися. Вплив концентрації фермента на швидкість ферментативної реакції. За високої концентрації субстрату та сталих інших факторів (рН, tо) швидкість реакції пропорційна концентрації ферменту. Ферментативні реакцї відбуваються за умови, коли концентрація ферменту набагато нижча за концентрацію субстрату і тому з підвищенням концентрації ферменту швидкість реакції також зростає. Вплив концентрації субстрату на швидкість ферментативної реакції. Для певної концентрації ферменту швидкість реакції збільшується зі збільшенням концнтрації субстрату, оскільки збільшується вірогідність контакту між ними. Але настає момент, коли збільшення концентрації субстрату вже не веде до збільшення швидкості реакції, оскільки всі активні центри ферменту зайняті.
Ви переглядаєте статтю (реферат): «Ферменти» з дисципліни «Біологія клітин»
