Статистика
Онлайн всього: 3 Гостей: 3 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
СТРУКТУРНІ ОСНОВИ СПЕЦИФІЧНОСТІ РЕЦЕПТОРІВ, ЩО РОЗПІЗНАЮТЬ АНТИГЕНИ
|
| 25.09.2014, 20:07 |
| Структурні особливості імуноґлобулінових доменів виявились еволюційно дуже вдалими для
виконання імунними рецепторами Т- і В-клітин функції специфічного розпізнавання антигену.
Прогрес у вивченні просторової структури активних центрів антитіл і ТкР дав відповідь на
запитання, як саме забезпечується специфічність взаємодії їх з антигеном.
Як уже зазначалося в попередніх розділах, кожний імуноґлобуліновий домен складається приблизно
зі 100 амінокислотних залишків і має внутрішньодоменний дисульфідний зв'язок. Структурною
основою імуноґлобулінового домену є антипаралельні β-смуги, які утворюють два β-листки. Ці два
β-листки трохи вигнуті та розміщені один навпроти одного. Вони об'єднані дисульфідним зв'язком і
утворюють структуру, яка за зовнішнім виглядом нагадує бочку або бутерброд, тому в літературі її
часто так і називають — «β-бочкою» (β-barrel) або «β-сандвічемм».
На основі спільних ознак в амінокислотній послідовності та просторовій будові всі
імуноґлобулінові домени, що входять до складу рецепторів імуноґлобулінової суперродини,
поділено на два типи: перший (V-тип) нагадує варіабельний домен імуноглобулінів, а другий (С-
тип) подібний до константних доменів антитіл. |
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 439 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
