Статистика
Онлайн всього: 3 Гостей: 3 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
Будова молекул МНС II
|
| 25.09.2014, 17:13 |
| Продукти генів МНС II теж є гетеродимерами і складаються з ланцюга α
(34 кД), який містить два домени — α1 і α2, та
ланцюга β (28 кД), який відповідно містить два
домени β1 і β2. Кожний ланцюг перетинає мембрану
і має невеликий цитоплазматичний С-кінцевий хвіст
(мал. 45, б). Домени α2 і β2, розміщені ближче до
мембрани, є консервативними і належать до
імуноґлобулінової суперродини, а домени α1 і β1 є
варіабельними і утворюють місце зв'язування
антигенного пептиду (мал. 46, б).
Отже, незважаючи на відмінності в субодиничній
будові МНС І та МНС II, тривимірна структура
антигенів гістосумісності обох класів дуже подібна.
Антигени МНС складаються з 4 доменів, два з яких
належать до імуноґлобулінової суперродини,
характеризуються високою консервативністю і
розміщені біля мембрани клітини. Консервативність
примембранних доменів МНС має велике значення
для взаємодії з Т-клітинами, оскільки існують
високоспоріднені до цих доменів структури — так
звані корецептори Т-клітин CD4 і CD8. Взаємодія
константних доменів МНС з корецепторами Т-клітин
(МНС І з CD8 Т-кілерів, а МНС II — з CD4 Т-
хелперів) є однією з важливих функцій антигенів
гістосумісності. Вона підвищує надійність
розпізнавання клітин — партнерів по взаємодії з Т-
лімфоцитами, сприяє активації останніх і реалізації
ними властивих їм ефекторних функцій (див. розд. 11). Два інших, дистантних домени, мають
будову, що принципово відрізняється від будови імуноґлобулінових доменів. Вони утворюють сайт
зв'язування антигенного пептиду — пептидзв'язувальну порожнину. Ця частина молекул МНС
характеризується найбільшою варіабельністю, тобто серед усіх відомих алелів МНС найбільше
амінокислотних замін спостерігається саме в цій ділянці.
|
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 541 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
