Статистика
Онлайн всього: 4 Гостей: 4 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
ІМУНОҐЛОБУЛІНИ КЛАСУ А
|
| 25.09.2014, 15:31 |
| Уперше IgA виділив і описав Л. Хереманс із співробітниками в 1963 р. За структурою розрізняють
три типи імуноглобулінів класу А.
1. Сироваткові IgA, що мають мономерну структуру молекули.
2. Сироваткові димерні IgA, у складі молекули яких є ще додатковий J-ланцюг, спільний для IgM та
IgA.
3. Секреторний IgA, молекули якого складаються зі сполучених між собою за допомогою J-ланцюга
і секреторного фрагмента (S-компонента) кількох (частіше двох) мономерних молекул IgA.
IgA становлять близько 10 — 20 % усіх сироваткових імуноґлобулінів. Молекула IgA складається з
двох легких ланцюгів λ- або κ-типу і двох важких ланцюгів. Молекулярна маса мономерного IgA —
160 000, димерного – 380 000.
Гіпотетична структура секреторного IgA така. Дві молекули мономерного IgA обернені одна до
одної СООН-фрагментами і сполучені між собою за допомогою вставленого між ними J-ланцюга. S-
компонент ніби охоплює кінцеві ділянки ланцюгів Fc-фраґментів, переходячи з однієї молекули на
іншу. Секреторний IgA становить близько 1 % усього сироваткового IgA, але є основною масою
імуноґлобулінів, які виділяються на поверхню слизових оболонок і містяться в слині, кишковому
соку та інших секретах.
Молекулярні формули мономерного, димерного сироваткового і димерного секреторного IgA
відповідно такі: κ(λ) – α – α(λ)κ; [κ(λ) – α – α(λ)κ] 2 +J; [κ(λ) – α – α(λ)κ] 2 + J +S.
Молекулу IgA, як і молекули імуноґлобулінів інших класів, а також J-ланцюг продукують
плазмоцити, а S-компонент — епітеліальні клітини слизових оболонок. Секреторний компонент
синтезується епітеліальними клітинами як рецепторний мембранний білок, специфічний щодо
комплексу (IgA) 2 . Комплекси секреторного компонента та IgA, що утворилися на внутрішній
поверхні епітеліальної клітини, внаслідок ендоцитозу надходять усередину клітини і рухаються до
поверхневої її мембрани, де секреторний компонент частково руйнується протеолітичними
ферментами. S-компонент — це глікопротеїн з молекулярною масою 71 000. Молекулярна маса J-
ланцюга становить 15 000— 18 000. Він приєднаний до передостаннього напівцистеїнового залишку
важкого ланцюга за допомогою дисульфідних
зв'язків. Однак не з'ясовано, чи з'єднується він з
важкими ланцюгами обох або лише одного
мономера. S-компонент, з'єднуючи два мономери у
Fc-ділянці, стабілізує конформацію молекули і
захищає її від руйнування протеолітичними
ферментами слини й кишок. Резистентність до
папаїну IgA молозива людини зменшується після
вивільнення S-компонента. Сироватковий
мономерний IgA синтезують плазмоцити кісткового
мозку, лімфатичних вузлів і селезінки, димерний
сироватковий IgA — плазмоцити секреторних залоз,
а секреторний IgA — плазмоцити лімфоїдної
тканини слизових оболонок верхніх дихальних
шляхів, сечостатевого апарату і кишок (мал. 44).
Діти народжуються без IgA, оскільки цей
імуноґлобулін, як і IgM, не проникає крізь плаценту.
Завдяки цьому імунологічні конфлікти, що
зумовлюються несумісністю матері й плоду за
еритроцитарними антигенами, трапляються рідше.
Якби крізь плаценту проникали не лише IgG, а й
IgM, то конфлікти при несумісності за АВ0-
антигенами спостерігалися б частіше і відбувалися б тяжче, оскільки антиеритроцитарні IgM мають
високу гемолітичну активність.
Серед IgA за структурними властивостями важких ланцюгів виокремлено два підкласи: IgA1 та
IgA2. У молекулі IgA2 дисульфідних зв'язків між Н- і L-ланцюгами немає, але вони є між L-
ланцюгами.
|
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 485 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
