Статистика
Онлайн всього: 3 Гостей: 3 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
Дані рентгеноструктурного аналізу
|
| 25.09.2014, 13:18 |
| З'ясуванню структури антитіл значною мірою сприяли дані
досліджень імуноґлобулінів методом кристалографії із застосуванням γ-випромінювання. За
допомогою дифракційного аналізу кристалів Fab-фраґментів IgG було виявлено наявність двох
доменів у легкому ланцюзі (V L і C L ) і чотири — у важкому (V H , C H 1, С Н 2, С Н 3). Інтактна молекула
IgG є структурою, що має 7 (12) доменів, складених у вигляді стопки ланцюгів, з яких три розміщені
на першому плані і чотири — на другому.
Розчинні комплекси, які утворюються кролячими антитілами до динітрофенолу, під електронним
мікроскопом мають вигляд трикутників з відростками, що виступають по кутах. Довжина бічних
сторін трикутників дорівнює довжині Fab-фраґментів. Латеральні виступи є Fc-фраґментами. У
комплексах, оброблених пепсином, їх немає. Комплекси бувають у вигляді тримерів чи пентамерів.
Молекула IgM під мікроскопом має вигляд зірки з центральним кругом діаметром 100 нм і п'ятьма
латеральними ніжками-відростками завдовжки 12,5 нм. 23
За даними електронно-мікроскопічних досліджень, розміри структурних частин молекули антитіл
такі: довжина Fab-фрагментів — 6 нм, Fc-фраґментів — 4,5 нм, ширина — відповідно 3,5 і 4,0 нм.
Рецепторна зона (активний центр антитіла) розміщена у верхній частині Fa фрагмента, розміри й
форма якої дуже коливаються. Наприклад, у різних молекулах вона має форму прямокутника і
розміри 2,0х1,5х1,2 нм; заглиблення відповідно 1,6х1,7х0,6 нм. Іноді ці заглиблення мають форму
конуса завглибшки 0,7 нм та діаметром 1,0 нм біля основи і 1,5 нм на поверхні. Кут між V H —С Н 1 і
С н 2-доменами становить 135° у кристалах Fab-фраґментів і 170° у кристалах IgG, тобто між V H —
С Н 1 є лабільна ділянка ланцюга.
|
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 425 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
