Статистика
Онлайн всього: 3 Гостей: 3 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
ГУМОРАЛЬНЫЕ ФАКТОРЫ АДАПТИВНОГО ИММУНИТЕТА — АНТИТЕЛА
|
| 08.11.2014, 22:12 |
| Иммуноглобулины (антитела) представляют собой группу
гликопротеинов, которые имеются у всех млекопитающих. Они
могут быть фиксированы на мембранах различных клеток,
109
а могут циркулировать как в плазме крови, так и в тканевой
жидкости. Основная их функция — служить универсальной со-
единительной молекулой, одна часть которой способна специ-
фически распознавать соответствующий антиген, а другая —
присоединяться к рецепторам на поверхности клеток иммун-
ной системы.
На раннем этапе развития иммунологии эти гликопротеи-
ны были обнаружены в числе первых благодаря своей замеча-
тельной способности образовывать комплексы-агглютинаты
с чужеродными антигенами. В связи с этим они и были назва-
ны антителами, т. е. некими «телами», специфически связыва-
ющими микробные и вирусные частицы.
В настоящее время все иммуноглобулины, а также целый ряд других
молекул объединяют в суперсемейство иммуноглобулинов, поскольку
строение их различных участков (доменов) имеет определенное структур-
ное сходство.
Предполагается, что некогда существовал ген-предшественник, коди-
ровавший первичный домен молекулы иммуноглобулина. В результате му-
таций и других процессов появились разнообразные варианты V- и С-ге-
нов иммуноглобулинов, что и определило все разнообразие их строения.
В настоящее время к этому суперсемейству относят многие молекулы,
в том числе и структуры TCR и BCR, молекулы МНС I и МНС II классов,
а также многие из молекул адгезии.
Таким образом, можно полагать, что одной из важнейших функций всех
этих молекул является участие в реакциях распознавания и взаимодейст-
вие со специфическими рецепторами.
У млекопитающих различают пять основных классов анти-
тел — IgG, IgA, IgM, IgD и IgE, отличающихся по своему строе-
нию, размерам молекул, заряду, содержанию углеводов и т. д. Су-
ществует некоторое разнообразие и в пределах каждого класса.
Тем не менее, можно себе представить некую единую стру-
ктурную единицу иммуноглобулина, характерную для любого
класса. Она состоит из двух одинаковых легких и двух одинако-
вых тяжелых полипептидных цепей, соединенных вместе ди-
сульфидными связями (рис. 4.2).
Легкие L-полипептидные цепи (англ. — light) имеют массу 25 кД и оди-
наковы у всех классов. Тяжелые Н (англ. heavy) цепи с молекулярной мас-
сой 50—77 кД структурно различаются. Как легкие, так и тяжелые цепи об-
разуют ряд глобулярно скрученных пептидных структур, называемых до-
менами.
Для N-коииевой последовательности иммуноглобулиновых цепей
свойственна вариабельность, поэтому эти части цепей названы вариабель-
1 10
Схема основной структурной
единицы иммуноглобулинов
легкая L цепь
антиген-
связывающие
центры
тяжелая (Н) цепь
Сн2 I СнЗ|
Сн2
СнЗ|
Fc-фрагмент
Fab-фрагмент
рис. 4.2.
ными областями. Для L-цепи они обозначаются V|_, для тяжелой — Vjq.
Остальные части молекулы имеют относительно константную структуру
и обозначаются как константные С-области (C^l, Сц2, СцЗ) (рис. 4.2).
Антигенсвязываюшие центры (эпитопы) антител образуются вариа-
бельными доменами V|_ и Vjq. Они и определяют специфичность антител
к какому-либо конкретному антигену.
Участок тяжелой цепи между доменами Сц1 и Сц2 называют шарнирной
областью. Ему присущи свойства, обусловливающие подвижность и гиб-
кость. Это позволяет эпитопам функционировать независимо друг от друга.
При деструкции молекулы иммуноглобулина в шарнирной
области образуются три фрагмента. Один фрагмент, включаю-
щий два остатка тяжелой цепи (С2- и СЗ-домены), получил на-
звание Fc-фрагмента (Fc-порции). Два другие, содержащие ос-
таток тяжелой (С1) и легкую цепь, получили название Fab-
фрагмента (Fab-порции).
1 1 1
Принадлежность иммуноглобулинов к тому или иному
классу или подклассу зависит от типа тяжелой цепи.
|
| Категорія: Імунітет і інфекція | Додав: koljan
|
| Переглядів: 739 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
