Статистика
Онлайн всього: 27 Гостей: 27 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
Транспорт антигенних пептидів та їх асоціація з МНС І
|
| 25.09.2014, 19:55 |
| Формування комплексів ендогенних
пептидів з молекулами МНС І відбувається в місці синтезу МНС, тобто в шорсткому
ендоплазматичном ретикулумі. Цьому процесу сприяє набір спеціалізованих білкових молекул, які
транспортують пептиди з цитозолю в ЕПР, підтримують необхідну конформацію щойно
синтезованих α-ланцюгів МНС, беруть участь у приєднанні β2-мікроґлобуліну тощо. Всі ці
допоміжні білки відносять до шаперонів (білків-«няньок»).
Сформовані в протеасомах пептиди проникають в ендоплазматичний ретикулум з цитозолю через
спеціалізований транспортер ТАР (від. англ. transporter associated with antigen processing). TAP
знаходиться в мембрані ЕПР і являє собою канал, по якому переносяться пептиди. Важливо, що
ТАР транспортує не будь-які пептиди, а тільки ті, що мають необхідні С-кінцеві залишки і певну
довжину. Гени ТАР знаходяться в межах комплексу МНС. В ЕПР пептиди асоціюються зі щойно
синтезованими молекулами МНС, а потім мігрують у складі утворених комплексів на поверхню
клітини (мал. 52).
Залишається відкритим питання, чи існує спеціалізований переносник пептидів від протеосоми до
ТАР. Є підстави вважати, що функцію такого переносника можуть виконувати білки теплового
шоку HSP (від англ. heat-shock proteins) та певні олігопептидази (можливо, олігопептидаза ТОР —
від англ. thimet oligo-рeptidase). Було показано, що пептиди, які кодувалися введеними в клітину
міні-генами, асоціювалися з цими білками. Крім того, D. Chen і М.І. Androlewicz (2001) показали,
що один з білків теплового шоку, а саме HSP70, значно підсилює функцію TAP in vitro, а обробка
клітин специфічними інгібіторами білків теплового шоку HSP70, HSP90 та HSP110 повністю блокує
презентацію ендогенних антигенів.
|
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 467 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
