Статистика
Онлайн всього: 3 Гостей: 3 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
Особливості структури антигенних пептидів
|
| 25.09.2014, 17:13 |
| Антигенні пептиди, що зв'язуються з МНС,
утворюються внаслідок обмеженого протеолізу нативних білків. Які ж ознаки повинні мати
продукти такого протеолізу, щоб стати антигенними пептидами і зв'язатись з МНС? Відповідь на це
запитання вдалося отримати під час аналізу амінокислотної послідовності антигенних пептидів,
виділених за допомогою методів кислотної елюції з порожнини МНС. Виявилося, що з МНС одного
алельного варіанта може зв'язуватись велика кількість варіантів різних антигенних пептидів, однак
усі вони мають певні спільні ознаки будови. Так, пептиди, що зв'язуються з МНС І, мають довжину
8—10 амінокислотних залишків, а пептиди, що входять до складу комплексів з МНС II, є дещо
довшими: 12 — 17, а іноді навіть до 25 амінокислотних залишків. Більше того, пептиди, які були
отримані при дисоціації комплексу з МНС І або МНС II певного алельного варіанта, мають однакові
чи дуже подібні якірні амінокислотні залишки, розміщені в певних позиціях амінокислотної
послідовності. Які саме амінокислотні залишки є якірними, залежить від конкретного алеля МНС.
Пептиди, що зв'язуються з МНС І, як правило, мають 2 —3 якірних залишки, причому один із них
майже завжди є гідрофобним або позитивно зарядженим і знаходиться на С-кінці пептиду.
Наприклад, усі пептиди, що зв'язуються з певним алелем МНС І, мають консервативні залишки
лейцину в 3-й позиції та залишки аргініну—у 8-й, а для іншого алеля МНС І усі пептиди, що можуть
з ним зв'язатися, мають залишки тирозину в 2-й позиції та лізину — в 9-й (мал. 48, а).
Якірні залишки для антигенних пептидів, що зв'язуються з МНС II, тривалий час не вдавалося
знайти. Це пояснюється тим, що пептиди, які зв'язуються з МНС II одного алеля, можуть значно
відрізнятися за довжиною. Однак якщо комплекс МНС II з пептидом попередньо обробити
екзопептидазами, які здатні відщеплювати вільні амінокислотні залишки з обох кінців зв'язаних
пептидів, то потім методом кислотної елюції можна отримати антигенні пептиди однакової довжини
(близько 9 амінокислотних залишків), які відповідають мінімальній послідовності, що здатна
зв'язатися з МНС II. Такі мінімальні пептиди мають чітко визначені позиції якірних залишків, як
правило, у 1-му, 4-, 6- та 9-му положеннях. Якщо визначити положення цих якірних залишків у
складі довших пептидів, то виявляється, що вони знаходяться в середині цих пептидів (див. мал. 48,
б). Отже, пептиди, що зв'язуються з МНС II, на відміну від пептидів, що зв'язуються з МНС І, мають
вільні кінці, які виходять назовні. Це було також підтверджено за допомогою рентгеноструктурного
аналізу комплексів МНС з антигенним пептидом (див. мал. 47).
|
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 440 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
