Статистика
Онлайн всього: 7 Гостей: 7 Користувачів: 0
|
 |
Матеріали для курсової |
Білкові детермінанти
|
| 23.09.2014, 17:52 |
| Антигенні детермінанти білків утворені комбінаціями амінокислотних
залишків, що створюють певну просторову конфігурацію. Вони утворені кількома амінокислотними
залишками у певному поєднанні і на певній відстані один від одного. Відповідно тип детермінанти
визначається послідовністю амінокислот у поліпептидному ланцюзі, а також вторинною й
третинною структурою молекули білка.
У молекулі білка вірусу тютюнової мозаїки, що складається із 158 залишків амінокислот, одна
антигенна детермінанта визначається в послідовності 93-112. Не всі амінокислоти однаково
впливають на формування цієї детермінанти. Якщо видалити 12 амінокислотних залишків з N-кінця,
то детермінанта зберігається, але якщо видалити навіть 3 залишки з С-кінця, — вона втрачається.
У молекулах білків антигенні детермінанти можуть розміщуватися як на кінцях, так і всередині
поліпептидного ланцюга. Розподіл епітопів уздовж білкової молекули може бути нерівномірним.
Так, усі три антигенні детермінанти молекули флагеліну зосереджені на одному з чотирьох його
фрагментів, що утворюються при розщепленні бромціаном і мають молекулярну масу 17 000
кожний. Цей фрагмент, на відміну від інших, є відносно резистентним до дії протеолітичних
ферментів. Це підтверджує той факт, що стійкість до протеолізу є фактором, який сприяє прояву
антигенних властивостей біополімерів.
На глобулі білкової молекули епітопи розміщені поверхнево. У глобулярних білках з великим
вмістом альфа-спіральних ділянок антигенні ділянки розміщені в місцях згинів скрученого в спіраль
ланцюга. Ділянки бічних ланцюгів білкових молекул, що виступають за межі компактної структури,
зазвичай містять велику кількість епітопів. У ділянках вгинання ланцюга епітопів мало, оскільки в
них міститься багато молекул води, що ускладнює зв'язок з рецепторами.
В одній молекулі білка можуть міститися детермінанти різної специфічності. Наприклад, у молекулі
БСА міститься 5 різних детермінант, розміщених усередині молекули. П'ять різних антигенних
детермінант, розміщених поверхнево, виявлено в молекулі білка вірусу тютюнової мозаїки. Вони
визначаються послідовностями амінокислот: 1 — 41, 62 — 68, 93 — 112, 135 — 141, 142 — 158.
Декапептид вірусу тютюнової мозаїки ( — Тре — Тре — Ала — Ала — Глу — Лей —Асп —Ала —
Тре —Apг —) у деяких кролів індукує синтез антитіл трьох специфічностей: до С-кінцевої, N-
кінцевої ділянок та до С-кінцевого фрагмента, від якого відщеплено Apг. Якщо молекула антигену
має дві і більше неоднотипні антигенні детермінанти, то одні з них можуть зумовлювати імунітет,
інші — толерантність або сенсибілізацію.
Для ідентифікації антигенних детермінант білків використовують методи обмеженого протеолізу
білкових молекул та дослідження антигенних властивостей фрагментів, що утворилися, а також
хімічної модифікації молекул та їх часткової денатурації з втратою вторинної й третинної структур
нативної молекули. Такі дослідження, як правило, потребують використання наборів антисироваток,
одержаних від різних тварин та в різні терміни імунізації. Сукупність цих підходів та використання
рентгеноструктурного аналізу, комп'ютерного моделювання дають змогу ідентифікувати епітопи
білкових антигенів.
|
| Категорія: Імунологія | Додав: koljan
|
| Переглядів: 523 | Завантажень: 0
|
Додавати коментарі можуть лише зареєстровані користувачі. [ Реєстрація | Вхід ] |
|
|
